Nature子刊：一种不寻常的光敏色素的活性显示

Biochemical activity in Deinococcus radiodurans — 图片:结果表明耐辐射球菌的光敏色素作为一种磷酸酶，在红光下去除目标蛋白中的磷酸盐。

科学家在《科学》杂志发表的一项新研究中揭示了光敏色素模型的生物化学活性自然通讯．

植物和细菌不断适应光环境的变化。这是通过感光蛋白实现的。光敏色素是一组对红光有反应的感光蛋白。为了研究光敏色素的一般功能，科学家们集中在少数细菌光敏色素上。其中最流行的光敏色素模型是耐辐射球菌的DrBphP。

尽管对DrBphP的结构和功能已经进行了几十年的广泛研究，但它在细菌中的确切作用仍然是一个谜。Jyvskyl大学的讲解员海基·塔卡拉解释说:“除非我们知道光热色素是一种功能性蛋白质，否则我们不能断定之前的研究结果与bphp博士的研究结果完全具有生物学相关性。”“因此，这种光感受器的生化活动将是研究与自然之间的重要联系。”

光触发活动了

一个由Heikki Takala博士和Janne Ihalainen教授领导的国际团队已经解决了这个长期存在的难题。通过使用各种生化和结构方法，他们发现DrBphP的活性并没有消失，而是被逆转了。“正常情况下，细菌光敏色素的功能是作为光门控组氨酸激酶，它向目标蛋白质添加一个磷酸基团。赫尔辛基大学的Elina Multam?ki这样描述道。“然而，我们发现，DrBphP的功能是作为一种磷酸酶，因此是“反向”的。”

此外，该团队结合了来自两个不同物种的光敏色素蛋白，其中光敏单元取自D. radiodurans，而激活单元取自一种农杆菌(agrobacterium fabrum)，并表明反向信号机制可以恢复到正常机制。

Janne Ihalainen教授总结道:“这些意想不到的结果表明，细菌光敏色素的信号传递可能比之前认为的更为广泛，但光敏功能在不同物种之间是相当普遍的。”

DOI 10.1038 / s41467 - 021 - 24676 - 7